A urease é
uma enzima que, em
meio
aquoso, catalisa a hidrólise da
uréia
em amônia e dióxido de carbono (Figura 2) e ocorre em algumas
sementes,
tais como soja, melão,
melancia,
entre outras. Algumas enzimas requerem um componente não
protéico
para sua atividade denominado cofator. O cofator enzimático
da
urease é o íon metálico Ni
2+
(Ciurli
e
cols., 1999), portanto, a presença
de
íons de níquel ativa o sítio da
urease
e é essencial tanto para a
atividade
funcional como para a integridade estrutural
dessa
enzima.
Além
de ter sido
a
primeira enzima
isolada
na forma cristalina, em 1926, a
urease
é uma substância extensamente
estudada,
devido à
sua
aplicabilidade na
agricultura
e na medicina. Atualmente
a
urease é utilizada em procedimentos
de
diagnósticos clínicos, na determinação de uréia em fluídos biológicos
como
urina e sangue. A hidrólise da
uréia,
empregando essa enzima como
biocatalisador,
na temperatura de
20°C,
é até 10
14
vezes mais rápida que
a
hidrólise realizada em meio ácido a
uma
temperatura de 60 °C (Souza e
Fatibello-Filho,
2006).
A
urina humana é constituída de 2
a
5% em uréia. Essa é a forma utilizada
pelo
metabolismo do organismo para
eliminar
os resíduos nitrogenados
indesejáveis
produzidos a partir das
proteínas.
Atualmente, a uréia é utilizada como suplemento na alimenta-
ção
de animais, na agricultura (como
fertilizante),
na fabricação de plásticos, na indústria farmacêutica, entre
outros
